sábado, 1 de octubre de 2011

PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS


a) Isomería espacial y óptica: El átomo de C que ocupa la posición es asimétrico en todos los aminoácidos (salvo en la glicina), ya que poseen 4 radicales distintos. Este hecho los hace ópticamente activos, de modo que en disolución desvían el plano en que vibra un haz de luz polarizada.
A su vez como los enlaces de los átomos de C poseen una configuración tetraédrica, serán posibles 2 configuraciones distintas para cada aminoácido, que serán imágenes especulares o estereoisómeros.

b) Propiedades ácido-base: en disoluciones próximas a 7, los aminoácidos están ionizados. En este caso el grupo amino capta un protón, actuando como base, y el grupo carboxilo cede un protón actuando como ácido. Los aminoácidos a Ph neutro se encuentran en estado de iones híbridos. Formando dipolos. Son por tanto anfóteros ya que pueden actuar tanto como ácido como base.

c) Solubilidad: La bipolaridad de los aminoácidos y la presencia del radical explica su solubilidad.

III. CLASIFICACIÓN.
  • Según las características que presentan sus cadenas laterales (R) se dividen en:
A. Ácidos: R aporta grupo carboxilo.
B. Bases: R aporta grupos Amino.
C. Neutros polares: R contiene grupos polares capaces de formar puentes de H con otros compuestos polares.
D. Neutros apolares: R posee grupos hidrófobos que interaccionan con otros grupos hidrófobos mediante fuerzas de Van Der Waals.