PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

a) Isomería espacial y óptica: El átomo de C que ocupa la posición es asimétrico en todos los aminoácidos (salvo en la glicina), ya que poseen 4 radicales distintos. Este hecho los hace ópticamente activos, de modo que en disolución desvían el plano en que vibra un haz de luz polarizada.

A su vez como los enlaces de los átomos de C poseen una configuración tetraédrica, serán posibles 2 configuraciones distintas para cada aminoácido, que serán imágenes especulares o estereoisómeros.

b) Propiedades ácido-base: en disoluciones próximas a 7, los aminoácidos están ionizados. En este caso el grupo amino capta un protón, actuando como base, y el grupo carboxilo cede un protón actuando como ácido. Los aminoácidos a Ph neutro se encuentran en estado de iones híbridos. Formando dipolos. Son por tanto anfóteros ya que pueden actuar tanto como ácido como base.

c) Solubilidad: La bipolaridad de los aminoácidos y la presencia del radical explica su solubilidad.

III. CLASIFICACIÓN.

• Según las características que presentan sus cadenas laterales (R) se dividen en:

A. Ácidos: R aporta grupo carboxilo.

B. Bases: R aporta grupos Amino.

C. Neutros polares: R contiene grupos polares capaces de formar puentes de H con otros compuestos polares.

D. Neutros apolares: R posee grupos hidrófobos que interaccionan con otros grupos hidrófobos mediante fuerzas de Van Der Waals.

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS.

• Especificidad

La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio  en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función. 

Además, no todas las proteínas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas suyas que se  ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos trasplantados. La semejanza  entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de  "árboles filogenéticos" 

• Desnaturalización

Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.  

La Desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior  conformación, proceso que se denomina renaturalización.

Consecuencia: Pérdida  de la actividad de la proteína.

• Solubilidad

Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.

• Capacidad amortiguadora

Actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos (donando electrones) o como bases (aceptando electrones).

                                               Hemoglobina

Referencias:

1. Disponible en : http://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf

PROTEÍNAS

Las proteínas o albuminoides son sustancias complejas, formadas por largas cadenas de aminoácidos, que constituyen la materia fundamental de los seres vivos.

Se hidrolizan por los ácidos, por los álcalis y por los fermentos, produciendo aminoácidos. Se puede afirmar que toda la actividad vital está ligada a la presencia de proteínas.

Los vegetales las sintetizan a partir de combinaciones inorgánicas, los animales las toman de los vegetales de que se alimentan, directa e indirectamente, y mediante oxidaciones e hidrólisis las descomponen en compuestos sencillos, a partir de los cuales elaboran las proteínas específicas de su organismo.  

Entre los productos del reino animal ricos en proteínas están, en primer lugar, los huevos, la carne, y la leche. En el reino vegetal son especialmente ricas en proteínas las semillas. 

Las diferencias existentes entre las muy numerosas proteínas dependen del número, clase y ordenación de las moléculas de aminoácidos en las moléculas proteínicas, las cuales están formadas ordinariamente de 300 a 1000 aunque en algunos casos puede exceder de 100000 aminoácidos.


Referencias:
1. Disponible en : Gispert , Carlos . "AUTODIDACTICA OCEANO COLOR". NORMA TOMO4. QUIMICA ORGÁNICA, PAGINA 1204,1205.